Processo enzimático para produção de acetato de isoamila livre de solvente orgânico

Nádia Ligianara Dewes Nyari, Josiane B. da Silva, Tainára Orlando, Suelen P. Piazza, Rogério L. Cansian, Débora de Oliveira, Jamile Zeni, Rogério M Dallago, Natália Paroul

Resumo


Nos últimos anos, a crescente demanda por produtos naturais na indústria de alimentos incentivou esforços notáveis no desenvolvimento de processos biotecnológicos para a produção de compostos aromatizantes. O presente estudo relata a maximização da produção de acetato de isoamila por esterificação de álcool isoamílico e ácido acético em um sistema isento de solventes usando duas lipases diferentes como catalisador. A lipase Novozyme NZL-102-LYO-HQ (Candida antarctica B imobilizada em poliuretano – PU) foi comparada com a comercializada Novozym 435 e foi avaliada em termos de desempenho, rendimento e estabilidade operacional. Os efeitos nas taxas de reação mostraram valores maximizados diferentes, empregando esses dois catalisadores, no entanto as condições reacionais no que se refere a razão molar do substrato (ácido acético: álcool isoamílico), massa de catalisador e tempo de reação foram distintos. Embora Novozym 435 exibisse maior conversão inicial com relação a NZL-102-LYO-HQ, ambas formas lineares e apresentaram uma conversão superior a 90%. Para o catalisador Novozym 435 (razão molar 1:3 de ácido acético:álcool isoamílico e massa de catalisador 17% em peso) em 240 minutos e a Novozyme NZL-102-LYO-HQ (Candida antarctica B imobilizada em poliuretano – PU) (razão molar 1:5 de ácido acético:álcool isoamílico e massa de catalisador 7% em peso) em 360 minutos de reação com 10 ciclos de reutilização. Sendo assim esses resultados são de grande valia para a produção industrial, sobretudo na síntese de ésteres de cadeia média, como acetato de isoamila em diferentes preparações enzimáticas, tornando uma fonte promissora comparado com estudo apresentados na literatura aberta.


Palavras-chave


esterificação; catalisador; enzima; reuso; aromas.

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DOI: 10.3895/rebrapa.v10n1.9037

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